Układ ambulakralny. Płytka madreporowa (duży, porowaty twór w środkowej części) prowadzi do centralnego kanału układu wodnego szkarłupni.
Układ ambulakralny, inaczej nazywany układem wodnym – występujący w ciele szkarłupni (Echinodermata) pięciopromienny układ cienkościennych kanałów i zbiorników wysłanych nabłonkiem rzęskowym, pełniący funkcję lokomocyjną, dotykową, a częściowo wydalniczą i oddechową. Nie występuje w ciele innych zwierząt. Ruchy szkarłupni powodują zmiany ciśnienia płynu w nóżkach ambulakralnych, do których prowadzą rozgałęzienia układu ambulakralnego. Nóżka wypełnia się płynem podczas skurczu ampułki umieszczonej u jej nasady. Następuje wtedy wzrost ciśnienia płynu w nóżce. Układ wodny wspomaga także wymianę gazową i pośrednio odżywianie, ponieważ nóżki układu ambulakralnego mogą służyć do zdobywania i przytrzymywania pokarmu; mogą także spełniać funkcję narządów dotykowych.
Bibliografia[edytuj | edytuj kod] Biologia. Krezka. Krezka (mesenterium) – podwójna blaszka otrzewnej zawierająca naczynia krwionośne, utrzymująca narządy jamy brzusznej: jelita, żołądek, jajniki, jajowody.
Bardzo poważnym stanem jest tzw. zawał krezki, czyli zaburzenie drożności naczynia krwionośnego, mogące prowadzić do obumarcia zaopatrywanych narządów (np. jelita). Jest to stan bezpośredniego zagrożenia życia. Zobacz też: krezka jelita cienkiego, otrzewna, jama otrzewnej. Tromboplastyna tkankowa. Tromboplastyna tkankowa, trombokinaza tkankowa[1], czynnik tkankowy[1], czynnik III[1] lub CD142 – białko aktywujące szlak zewnątrzpochodny kaskady krzepnięcia krwi, w wyniku którego w obecności jonów wapniowych (Ca2+) nieaktywny fibrynogen przekształcany jest w aktywną fibrynę i utworzenie skrzepu oraz zatamowanie krwawienia (hemostaza)[1].
Uwolnienie tromboplastyny zachodzi wskutek uszkodzenia komórek okołonaczyniowych[1] (np. fibroblastów). Syntezowana jest w komórkach tkanek[1], w stanie zapalnym występuje również w śródbłonku i monocytach[potrzebne źródło]. Zobacz też[edytuj | edytuj kod] APTT – badanie laboratoryjne, czas częściowo aktywowanej tromboplastyny.
Protrombina. Trombina. Trombina (II czynnik krzepnięcia) - enzym osocza.
Jest to białko o właściwościach enzymatycznych. Produkowane jest z protrombiny osocza pod wpływem tromboplastyny i aktywatorów. Trombina umożliwia powstanie nierozpuszczalnej fibryny z rozpuszczalnego fibrynogenu umożliwiając krzepnięcie krwi. Jest jednym ze składników przychłonki. Linki zewnętrzne[edytuj | edytuj kod] Leptyna-wytwarzana przez kom. tłuszczowe, regulacja apetu(zmniejszenie) Struktura leptyny Leptyna to hormon wytwarzany głównie w białej tkance tłuszczowej (podskórnej)[2][3].
Działa poprzez receptory leptynowe znajdujące się głównie w podwzgórzu. Po związaniu leptyny z receptorami w podwzgórzu, neurony przestają wytwarzać neurotransmiter - neuropeptyd Y, który jest stymulatorem apetytu. W ten sposób hormon ten zmniejsza apetyt oraz pobudza układ sympatyczny. Zaburzenia wytwarzania tego hormonu bądź niewrażliwość receptorów dla tego hormonu prowadzi często do nadwagi i otyłości. Leptyna jest produktem genu Obese od angielskiego słowa obesity - otyłość (leżącego na chromosomie 7)[4], należy do rodziny helikalnych cytokin klasy I. Działanie[edytuj | edytuj kod] Zobacz też[edytuj | edytuj kod] Przypisy Skocz do góry ↑ [ Struktura leptyny w bazie PDBSkocz do góry ↑ Brennan AM., Mantzoros CS. Gatunek anadromiczny. Bibliografia[edytuj | edytuj kod] Wędrówki ryb.
W: Mały słownik zoologiczny: ryby. Warszawa: Wiedza Powszechna, 1976.Josef Reichholf, Gunter Steinbach, Claus Militz: Wielka encyklopedia ryb : słodkowodne i morskie ryby Europy. Wiśniewolski Wiesław (tłum.). Warszawa: Muza, 1994. Gatunek katadromiczny. Bibliografia[edytuj | edytuj kod] Wędrówki ryb.
W: Mały słownik zoologiczny: ryby. Warszawa: Wiedza Powszechna, 1976.Josef Reichholf, Gunter Steinbach, Claus Militz: Wielka encyklopedia ryb : słodkowodne i morskie ryby Europy. Wiśniewolski Wiesław (tłum.). Warszawa: Muza, 1994. Transfer RNA. The interaction of tRNA and mRNA in protein synthesis.
The specific nucleotide sequence of an mRNA specifies which amino acids are incorporated into the protein product of the gene from which the mRNA is transcribed, and the role of tRNA is to specify which sequence from the genetic code corresponds to which amino acid.[1] One end of the tRNA matches the genetic code in a three-nucleotide sequence called the anticodon. The anticodon forms three base pairs with a codon in mRNA during protein biosynthesis. The mRNA encodes a protein as a series of contiguous codons, each of which is recognized by a particular tRNA.
On the other end of the tRNA is a covalent attachment to the amino acid that corresponds to the anticodon sequence. Structure[edit] Secondary cloverleaf structure of tRNAPhe from yeast. WYKLAD_BKIWF_1.